Publikationstyp: Beitrag in wissenschaftlicher Zeitschrift
Art der Begutachtung: Peer review (Publikation)
Titel: Evolvierte aliphatische Halogenasen ermöglichen die regiokomplementäre C‐H‐Funktionalisierung einer hochwertigen Chemikalie
Autor/-in: Hayashi, Takahiro
Ligibel, Mathieu
Sager, Emine
Voss, Moritz
Hunziker, Jürg
Schroer, Kirsten
Snajdrova, Radka
Buller, Rebecca
et. al: No
DOI: 10.1002/ange.201907245
Erschienen in: Angewandte Chemie
Band(Heft): 131
Heft: 51
Seiten: 18706
Seiten bis: 18711
Erscheinungsdatum: Okt-2019
Verlag / Hrsg. Institution: Wiley
ISSN: 1521-3773
0044-8249
Sprache: Deutsch
Fachgebiet (DDC): 660: Technische Chemie
Zusammenfassung: Nicht‐Häm‐Eisen(II)‐Halogenasen sind wertvolle Biokatalysatoren für die stereo‐ und enantioselektive Halogenierung von nicht‐aktivierten sp3‐Kohlenstoffatomen. Das Substratspektrum dieser Enzyme ist jedoch eng auf natürliche Substrate beschränkt. Hier haben wir die Halogenase WelO5* zur Chlorierung eines pharmazeutisch interessanten Martinellin‐Fragments verändert. Durch Evolution konnten wir eine Halogenase entwickeln, die eine mehr als 290‐fach höhere katalytische Produktivität und 400‐fach höhere scheinbare Wechselzahl (app. kcat) als der Wildtyp aufweist. Wir konnten Schlüsselpositionen im aktiven Zentrum identifizieren, die die Derivatisierung unterschiedlicher Positionen im Substrat erlauben. Wir liefern das erste Beispiel für das Engineering von Nicht‐Häm‐Eisen(II)‐Halogenasen zur Erweiterung des Substratspektrums über die nativen Indolalkaloide hinaus. Die Evolvierbarkeit von WelO5* unterstreicht den Nutzen dieser Enzymfamilie für die Halogenierung von komplexen Chemikalien.
URI: https://digitalcollection.zhaw.ch/handle/11475/19227
Volltext Version: Publizierte Version
Lizenz (gemäss Verlagsvertrag): Lizenz gemäss Verlagsvertrag
Departement: Life Sciences und Facility Management
Organisationseinheit: Institut für Chemie und Biotechnologie (ICBT)
Enthalten in den Sammlungen:Publikationen Life Sciences und Facility Management

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