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dc.contributor.authorHayashi, Takahiro-
dc.contributor.authorLigibel, Mathieu-
dc.contributor.authorSager, Emine-
dc.contributor.authorVoss, Moritz-
dc.contributor.authorHunziker, Jürg-
dc.contributor.authorSchroer, Kirsten-
dc.contributor.authorSnajdrova, Radka-
dc.contributor.authorBuller, Rebecca-
dc.date.accessioned2020-01-29T09:38:05Z-
dc.date.available2020-01-29T09:38:05Z-
dc.date.issued2019-10-
dc.identifier.issn1521-3773de_CH
dc.identifier.issn0044-8249de_CH
dc.identifier.urihttps://digitalcollection.zhaw.ch/handle/11475/19227-
dc.description.abstractNicht‐Häm‐Eisen(II)‐Halogenasen sind wertvolle Biokatalysatoren für die stereo‐ und enantioselektive Halogenierung von nicht‐aktivierten sp3‐Kohlenstoffatomen. Das Substratspektrum dieser Enzyme ist jedoch eng auf natürliche Substrate beschränkt. Hier haben wir die Halogenase WelO5* zur Chlorierung eines pharmazeutisch interessanten Martinellin‐Fragments verändert. Durch Evolution konnten wir eine Halogenase entwickeln, die eine mehr als 290‐fach höhere katalytische Produktivität und 400‐fach höhere scheinbare Wechselzahl (app. kcat) als der Wildtyp aufweist. Wir konnten Schlüsselpositionen im aktiven Zentrum identifizieren, die die Derivatisierung unterschiedlicher Positionen im Substrat erlauben. Wir liefern das erste Beispiel für das Engineering von Nicht‐Häm‐Eisen(II)‐Halogenasen zur Erweiterung des Substratspektrums über die nativen Indolalkaloide hinaus. Die Evolvierbarkeit von WelO5* unterstreicht den Nutzen dieser Enzymfamilie für die Halogenierung von komplexen Chemikalien.de_CH
dc.language.isodede_CH
dc.publisherWileyde_CH
dc.relation.ispartofAngewandte Chemiede_CH
dc.rightsLicence according to publishing contractde_CH
dc.subject.ddc660: Technische Chemiede_CH
dc.titleEvolvierte aliphatische Halogenasen ermöglichen die regiokomplementäre C‐H‐Funktionalisierung einer hochwertigen Chemikaliede_CH
dc.typeBeitrag in wissenschaftlicher Zeitschriftde_CH
dcterms.typeTextde_CH
zhaw.departementLife Sciences und Facility Managementde_CH
zhaw.organisationalunitInstitut für Chemie und Biotechnologie (ICBT)de_CH
dc.identifier.doi10.1002/ange.201907245de_CH
zhaw.funding.euNode_CH
zhaw.issue51de_CH
zhaw.originated.zhawYesde_CH
zhaw.pages.end18711de_CH
zhaw.pages.start18706de_CH
zhaw.publication.statuspublishedVersionde_CH
zhaw.volume131de_CH
zhaw.publication.reviewPeer review (Publikation)de_CH
zhaw.webfeedBiokatalysede_CH
zhaw.author.additionalNode_CH
Appears in collections:Publikationen Life Sciences und Facility Management

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